O nouă metodă de analiză a fost dezvoltată pentru a determina simultan conținutul celor 2 aminoacizi legați încrucișat, lizinoalanină și lantionină și diferiți markeri pentru reacțiile Maillard, care apar adesea în timpul producției și depozitării laptelui cu termen lung de valabilitate, relevă un studiu citat de DairyGlobal.

O descoperire inteligentă

Dezvoltarea legăturilor încrucișate de proteine, lizinoalanina și lantionina, precum și reacțiile Maillard pot afecta calitatea și stabilitatea proteinelor alimentare atunci când sunt procesate, cum ar fi cele din laptele cu durată lungă de conservare tratat cu temperatură ultra ridicată (UHT) , pulberi sau alte ingrediente lactate, care apar ca urmare a tratamentului termic sever și a depozitării ulterioare în afara lanțului de frig.

Laptele cu durată lungă de valabilitate este o parte importantă a exporturilor de produse lactate daneze, precum și pentru lactate din multe alte țări cu o producție mare de lapte. Prin urmare, este crucial să puteți furniza produse UHT de o calitate înaltă și stabilă.

Cercetătorii de la Universitatea Aarhus, în colaborare cu Arla Innovation Center, au dezvoltat acum o nouă metodă care poate determina conținutul atât al reticulelor, cât și al markerilor de reacție Maillard simultan - și chiar într-un mod semnificativ mai inteligent, potrivit unuia dintre cercetătorii din spatele studiu, profesor asistent la Departamentul de Științe Alimentare de la Universitatea Aarhus, Søren Drud-Heydary Nielsen.

Aminoacizi modificați

Inițial, au dezvoltat o metodă de măsurare a formării acestor aminoacizi modificați, care este rezultatul legăturilor încrucișate formate între reziduurile specifice de aminoacizi din proteine, care pot duce la formarea agregatului - fenomenul că proteinele se reunesc în asociații mai mari, care pot afectează aspectele nutriționale în legătură cu digestia și absorbția.

„Formarea acestor legături încrucișate pe care le măsurăm este prin legarea aminoacizilor, în care unul dintre aceștia este aminoacidul esențial, lizina. Prin urmare, formarea lor poate reduce cantitatea de lizină disponibilă din punct de vedere nutrițional.

Mai mult, formarea acestor legături încrucișate inter și intramoleculare poate împiedica accesul enzimei digestive la locul de scindare din proteine ​​și, prin urmare, scade digestibilitatea proteinelor. Formarea legăturilor încrucișate duce, de asemenea, la modificări structurale ale proteinelor, care pot afecta funcționalitatea în moduri diferite ”, notează Nielsen.

Cercetătorii au dezvoltat acum metoda pentru a include, de asemenea, markeri pentru diferite etape ale reacției Maillard, ceea ce poate duce la dezvoltarea unor compuși de aromă, aromă și culoare nedorite.

Precizie mai mare și pregătire mai simplă

Echipa poate măsura acum conținutul acestor modificări ale proteinelor induse de proces și depozitare formate prin mecanisme moleculare diferite și o poate face în același timp, cu o precizie mare și o pregătire mult mai simplă, ceea ce este crucial pentru a examina calitatea proteinelor după procesare .

Metoda de analiză mai precisă și mai eficientă poate avea un impact major asupra asigurării calității produselor care conțin proteine ​​în viitor.

„Puteți, de exemplu, să experimentați că agregatele se formează în produse care conțin proteine, cum ar fi laptele UHT cu termen lung de valabilitate, mai ales atunci când sunt depozitate la temperaturi ridicate.

Acum este posibil să examinăm dacă explicația se găsește în unele dintre mecanismele pe care nu le-am putut măsura până la un nivel suficient de ridicat. Când cunoașteți conținutul exact de lizinoalanină și lantionină, este mai ușor să aflați de ce și ce determină formarea lor ”, spune el.